① 透析技術與超濾技術在生物製品中去除雜質的優缺點對比
透析和超濾基本原理差不多，都是利用半透膜分離大小不同的分子。但是也有一些區別，主要是應用范圍不同。具體介紹如下：
透析
自Thomas Graham 1861年發明透析方法至今已有一百多年。透析已成為生物化學實驗室最簡便最常用的分離純化技術之一。在生物大分子的制備過程中，除鹽、除少量有機溶劑、除去生物小分子雜質和濃縮樣品等都要用到透析的技術。
透析只需要使用專用的半透膜即可完成。通常是將半透膜製成袋狀，將生物大分子樣品溶液置入袋內，將此透析袋浸入水或緩沖液中，樣品溶液中的大分子量的生物大分子被截留在袋內，而鹽和小分子物質不斷擴散透析到袋外，直到袋內外兩邊的濃度達到平衡為止。保留在透析袋內未透析出的樣品溶液稱為"保留液"，袋（膜）外的溶液稱為"滲出液"或"透析液"。
透析的動力是擴散壓，擴散壓是由橫跨膜兩邊的濃度梯度形成的。透析的速度反比於膜的厚度，正比於欲透析的小分子溶質在膜內外兩邊的濃度梯度，還正比於膜的面積和溫度，通常是4℃透析，升高溫度可加快透析速度。
透析膜可用動物膜和玻璃紙等，但用的最多的還是用纖維素製成的透析膜，目前常用的是美國Union Carbide （聯合碳化物公司）和美國光譜醫學公司生產的各種尺寸的透析管，截留分子量MwCO（即留在透析袋內的生物大分子的最小分子量，縮寫為MwCO）通常為1萬左右。商品透析袋製成管狀，其扁平寬度為23 mm～50 mm不等。為防乾裂，出廠時都用10％的甘油處理過，並含有極微量的硫化物、重金屬和一些具有紫外吸收的雜質，它們對蛋白質和其它生物活物質有害，用前必須除去。可先用50％乙醇煮沸1小時，再依次用50％乙醇、0.01 mol/L碳酸氫鈉和0.001 mol/L EDTA溶液洗滌，最後用蒸餾水沖洗即可使用。實驗證明，50％乙醇處理對除去具有紫外吸收的雜質特別有效。使用後的透析袋洗凈後可存於4℃蒸餾水中，若長時間不用，可加少量NaN2，以防長菌。洗凈涼乾的透析袋彎折時易裂口，用時必須仔細檢查，不漏時方可重復使用。
新透析袋如不作如上地殊處理，則可用沸水煮五至十分鍾，再用蒸餾水洗凈，即可使用。使用時，一端用橡皮筋或線繩扎緊，也可以使用特製的透析袋夾夾緊，由另一端灌滿水，用手指稍加壓，檢查不漏，方可裝入待透析液，通常要留三分之一至一半的空間，以防透析過程中，透析的小分子量較大時，袋外的水和緩沖液過量進入袋內將袋漲破。含鹽量很高的蛋白質溶液透析過夜時，體積增加50％是正常的。為了加快透析速度，除多次更換透析液外，還可使用磁子攪拌。透析的容器要大一些，可以使用大燒杯、大量筒和塑料桶。小量體積溶液的透析，可在袋內放一截兩頭燒園的玻璃棒或兩端封口的玻璃管，以使透析袋沉入液面以下。
檢查透析效果的方法是：用1％ BaCl2檢查(NH4)2SO4，用1％ AgNO3 檢查NaCl、KCl等。
為了提高透析效率，還可以使用各種透析裝置。使用者也可以自行設計與製作各種簡易的透析裝置。美國生物醫學公司（Biomed Instruments Inc.）生產的各種型號的Zeineh 透析器，由於使用對流透析的原理，使透析速度和效率大大提高。
超濾
超過濾即超濾，自20年代問世後，直至60年代以來發展迅速，很快由實驗室規模的分離手段發展成重要的工業單元操作技術。超濾現已成為一種重要的生化實驗技術，廣泛用於含有各種小分子溶質的各種生物大分子（如蛋白質、酶、核酸等）的濃縮、分離和純化。
超濾是一種加壓膜分離技術，即在一定的壓力下，使小分子溶質和溶劑穿過一定孔徑地制的薄膜，而使大分子溶質不能透過，留在膜的一邊，從而使大分子物質得到了部分的純化。超濾根據所加的操作壓力和所用膜的平均孔徑的不同，可分為微孔過濾、超濾和反滲透三種。微孔過濾所用的操作壓通常小於4×104 Pa，膜的平均孔徑為500埃～14微米（1微米＝104埃），用於分離較大的微粒、細菌和污染物等。超濾所用操作壓為4×104 Pa～7×105 Pa，膜的平均孔徑為10-100埃，用於分離大分子溶質。反滲透所用的操作壓比超濾更大，常達到35×105 Pa～140×105 Pa，膜的平均孔徑最小，一般為10埃以下，用於分離小分子溶質，如海水脫鹽，制高純水等。
超濾技術的優點是操作簡便，成本低廉，不需增加任何化學試劑，尤其是超濾技術的實驗條件溫和，與蒸發、冰凍乾燥相比沒有相的變化，而且不引起溫度、pH的變化，因而可以防止生物大分子的變、失活和自溶。
在生物大分子的制備技術中，超濾主要用於生物大分子的脫鹽、脫水和濃縮等。
超濾法也有一定的局限，它不能直接得到乾粉制劑。對於蛋白質溶液，一般只能得到10～50％的濃度。
超濾技術的關鍵是膜。膜有各種不同的類型和規格，可根據工作的需要來選用。早期的膜是各向同的均勻膜，即現在常用的微孔薄膜，其孔徑通常是0.05mm 和0.025mm。近幾年來生產了一些各向異的不對稱超濾膜，其中一種各向異擴散膜是由一層非常薄的、具有一定孔徑的多孔"皮膚層"（厚約0.1mm ～1.0mm ），和一層相對厚得多的（約1mm ）更易通滲的、作為支撐用的"海綿層"組成。皮膚層決定了膜的選擇，而海綿層增加了機械強度。由於皮膚層非常薄，因此高效、通透好、流量大，且不易被溶質阻塞而導致流速下降。常用的膜一般是由乙酸纖維或硝酸纖維或此二者的混合物製成。近年來為適應制葯和食品工業上滅菌的需要，發展了非纖維型的各向異膜，例如聚碸膜、聚碸醯胺膜和聚丙烯腈膜等。這種膜在pH 1～14都是穩定的，且能在90℃下正常工作。超濾膜通常是比較穩定的，若使用恰當，能連續用1～2年。暫時不用，可浸在1％甲醛溶液或0.2％ 疊氮化鈉NaN3中保存。
超濾膜的基本能指標主要有：水通量（cm3/(cm2·h)）；截留率（以百分率％表示）；化學物理穩定（包括機械強度）等。
超濾裝置一般由若干超濾組件構成。通常可分為板框式、管式、螺旋卷式和中空纖維式四種主要類型。由於超濾法處理的液體多數是含有水溶生物大分子、有機膠體、多糖及微生物等。這些物質極易粘附和沉積於膜表面上，造成嚴重的濃差極化和堵塞，這是超濾法最關鍵的問題，要克服濃差極化，通常可加大液體流量，加強湍流和加強攪拌。
國外生產超濾膜和超濾裝置最有名的廠家是美國的Milipore公司和德國的Sartorius公司。國內主要的研究機構和生產廠家是：中科院生態環境研究中心、杭州淡化和水處理開發中心、蘭州膜科學技術研究所、無錫化工研究所、上海醫葯工業研究所、天津膜分離工程研究所、北京化工廠、常熟膜分離實驗廠、無錫市超濾設備廠、無錫純水設備廠、天津超濾設備廠、湖北沙市水處理設備廠等。從膜的品種，以及從某些研究工作的深度方面看，我國與世畀先進國家的差距不很大，但在膜的質量能及商品化方面尚有較大差距。
在生物製品中應用超濾法有很高的經濟效益，例如供靜脈注射的25％人胎盤血白蛋白（即胎白）通常是用硫酸銨鹽析法、透析脫鹽、真空濃縮等工藝制備的，該工藝流程硫酸銨耗量大，能源消耗多，操詐時間長，透析過程易產生污染。改用超濾工藝後，平均回收率可達97.18％；吸附損失為1.69％；透過損失為1.23％；截留率為98.77％。大幅度提高了白蛋白的產量和質量，每年可節省硫酸銨6.2噸，自來水16000噸。
超濾技術的應用有很好的前景，應引起足夠的重視。
② 成都康華生物採用的深層過濾+超濾濃縮+層析純化工藝，有什麼好處
研究數抄據表明，層析純化襲工藝的引入，雖然一定程度上造成了抗原含量的損失（損失率約55.88%），提高了成本，降低了產量，但是，可以有效去除99.9%的雜蛋白，為產品純度和臨床應用高安全性，提供了有力支撐和保障。
③ 如何利用透析法進行脫鹽濃縮蛋白
二、蛋白質的分離純化
蛋白質的分離純化方法很多，主要有：
（一）根據蛋白質溶解度不同的分離方法
1、蛋白質的鹽析
中性鹽對蛋白質的溶解度有顯著影響，一般在低鹽濃度下隨著鹽濃度升高，蛋白質的溶解度增加，此稱鹽溶；當鹽濃度繼續升高時，蛋白質的溶解度不同程度下降並先後析出，這種現象稱鹽析，將大量鹽加到蛋白質溶液中，高濃度的鹽離子（如硫酸銨的SO4和NH4)有很強的水化力，可奪取蛋白質分子的水化層，使之「失水」，於是蛋白質膠粒凝結並沉澱析出。鹽析時若溶液pH在蛋白質等電點則效果更好。由於各種蛋白質分子顆粒大小、親水程度不同，故鹽析所需的鹽濃度也不一樣，因此調節混合蛋白質溶液中的中性鹽濃度可使各種蛋白質分段沉澱。
影響鹽析的因素有：（1）溫度：除對溫度敏感的蛋白質在低溫（4度）操作外，一般可在室溫中進行。一般溫度低蛋白質溶介度降低。但有的蛋白質（如血紅蛋白、肌紅蛋白、清蛋白）在較高的溫度（25度）比0度時溶解度低，更容易鹽析。（2）pH值：大多數蛋白質在等電點時在濃鹽溶液中的溶介度最低。（3）蛋白質濃度：蛋白質濃度高時，欲分離的蛋白質常常夾雜著其他蛋白質地一起沉澱出來（共沉現象）。因此在鹽析前血清要加等量生理鹽水稀釋，使蛋白質含量在2.5-3.0%。
蛋白質鹽析常用的中性鹽，主要有硫酸銨、硫酸鎂、硫酸鈉、氯化鈉、磷酸鈉等。
其中應用最多的硫酸銨，它的優點是溫度系數小而溶解度大（25度時飽和溶液為4.1M，即767克/升；0度時飽和溶解度為3.9M，即676克/升），在這一溶解度范圍內，許多蛋白質和酶都可以鹽析出來；另外硫酸銨分段鹽析效果也比其他鹽好，不易引起蛋白質變性。硫酸銨溶液的pH常在4.5-5.5之間，當用其他pH值進行鹽析時，需用硫酸或氨水調節。
蛋白質在用鹽析沉澱分離後，需要將蛋白質中的鹽除去，常用的辦法是透析，即把蛋白質溶液裝入秀析袋內（常用的是玻璃紙），用緩沖液進行透析，並不斷的更換緩沖液，因透析所需時間較長，所以最好在低溫中進行。此外也可用葡萄糖凝膠G-25或G-50過柱的辦法除鹽，所用的時間就比較短。
2、等電點沉澱法
蛋白質在靜電狀態時顆粒之間的靜電斥力最小，因而溶解度也最小，各種蛋白質的等電點有差別，可利用調節溶液的pH達到某一蛋白質的等電點使之沉澱，但此法很少單獨使用，可與鹽析法結合用。
3、低溫有機溶劑沉澱法
用與水可混溶的有機溶劑，甲醇，乙醇或丙酮，可使多數蛋白質溶解度降低並析出，此法分辨力比鹽析高，但蛋白質較易變性，應在低溫下進行。
（二）根據蛋白質分子大小的差別的分離方法
1、透析與超濾
透析法是利用半透膜將分子大小不同的蛋白質分開。
超濾法是利用高壓力或離心力，強使水和其他小的溶質分子通過半透膜，而蛋白質留在膜上，可選擇不同孔徑的瀘膜截留不同分子量的蛋白質。
2、凝膠過濾法
也稱分子排阻層析或分子篩層析，這是根據分子大小分離蛋白質混合物最有效的方法之一。柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝膠（Sephadex
ged）和瓊脂糖凝膠（agarose gel）。
（三）根據蛋白質帶電性質進行分離
蛋白質在不同pH環境中帶電性質和電荷數量不同，可將其分開。
1、電泳法
各種蛋白質在同一pH條件下，因分子量和電荷數量不同而在電場中的遷移率不同而得以分開。值得重視的是等電聚焦電泳，這是利用一種兩性電解質作為載體，電泳時兩性電解質形成一個由正極到負極逐漸增加的pH梯度，當帶一定電荷的蛋白質在其中泳動時，到達各自等電點的pH位置就停止，此法可用於分析和制備各種蛋白質。
2、離子交換層析法
離子交換劑有陽離子交換劑（如：羧甲基纖維素；CM-纖維素）和陰離子交換劑（二乙氨基乙基纖維素；DEAE?FONT
FACE="宋體"
LANG="ZH-CN">纖維素），當被分離的蛋白質溶液流經離子交換層析柱時，帶有與離子交換劑相反電荷的蛋白質被吸附在離子交換劑上，隨後用改變pH或離子強度辦法將吸附的蛋白質洗脫下來。（詳見層析技術章）
（四）根據配體特異性的分離方法－親和色譜法
親和層析法（aflinity
chromatography）是分離蛋白質的一種極為有效的方法，它經常只需經過一步處理即可使某種待提純的蛋白質從很復雜的蛋白質混合物中分離出來，而且純度很高。這種方法是根據某些蛋白質與另一種稱為配體(Ligand）的分子能特異而非共價地結合。其基本原理：蛋白質在組織或細胞中是以復雜的混合物形式存在，每種類型的細胞都含有上千種不同的蛋白質，因此蛋白質的分離（Separation），提純（Purification）
和鑒定（Characterization）是生物化學中的重要的一部分，至今還沒的單獨或一套現成的方法能移把任何一種蛋白質從復雜的混合蛋白質中提取出來，因此往往採取幾種方法聯合使用。
細胞的破碎
1、高速組織搗碎：將材料配成稀糊狀液，放置於筒內約1/3體積，蓋緊筒蓋，將調速器先撥至最慢處，開動開關後，逐步加速至所需速度。此法適用於動物內臟組織、植物肉質種子等。
2、玻璃勻漿器勻漿：先將剪碎的組織置於管中，再套入研桿來回研磨，上下移動，即可將細胞研碎，此法細胞破碎程度比高速組織搗碎機為高，適用於量少和動物臟器組織。
3、超聲波處理法：用一定功率的超聲波處理細胞懸液，使細胞急劇震盪破裂，此法多適用於微生物材料，用大腸桿菌制備各種酶，常選用50-100毫克菌體/毫升濃度，在1KG至10KG頻率下處理10-15分鍾，此法的缺點是在處理過程會產生大量的熱，應採取相應降溫措施。對超聲波敏感和核酸應慎用。
4、反復凍融法：將細胞在-20度以下冰凍，室溫融解，反復幾次，由於細胞內冰粒形成和剩餘細胞液的鹽濃度增高引起溶脹，使細胞結構破碎。
5、化學處理法：有些動物細胞，例如腫瘤細胞可採用十二烷基磺酸鈉（SDS）、去氧膽酸鈉等細胞膜破壞，細菌細胞壁較厚，可採用溶菌酶處理效果更好。
無論用哪一種方法破碎組織細胞，都會使細胞內蛋白質或核酸水解酶釋放到溶液中，使大分子生物降解，導致天然物質量的減少，加入二異丙基氟磷酸（DFP）可以抑制或減慢自溶作用；加入碘乙酸可以抑制那些活性中心需要有疏基的蛋白水解酶的活性，加入苯甲磺醯氟化物（PMSF）也能清除蛋白水解酥活力，但不是全部，還可通過選擇pH、溫度或離子強度等，使這些條件都要適合於目的物質的提取。
濃縮、乾燥及保存
一、樣品的濃縮
生物大分子在制備過程中由於過柱純化而樣品變得很稀，為了保存和鑒定的目的，往往需要進行濃縮。常用的濃縮方法的：
1、減壓加溫蒸發濃縮
通過降低液面壓力使液體沸點降低，減壓的真空度愈高，液體沸點降得愈低，蒸發愈快，此法適用於一些不耐熱的生物大分子的濃縮。
2、空氣流動蒸發濃縮
空氣的流動可使液體加速蒸發,鋪成薄層的溶液，表面不斷通過空氣流；或將生物大分子溶液裝入透析袋內置於冷室，用電扇對准吹風，使透過膜外的溶劑不沁蒸發，而達到濃縮目的，此法濃縮速度慢，不適於大量溶液的濃縮。
3、冰凍法
生物大分子在低溫結成冰，鹽類及生物大分子不進入冰內而留在液相中，操作時先將待濃縮的溶液冷卻使之變成固體，然後緩慢地融解，利用溶劑與溶質融點介點的差別而達到除去大部分溶劑的目的。如蛋白質和酶的鹽溶液用此法濃縮時，不含蛋白質和酶的純冰結晶浮於液面，蛋白質和酶則集中於下層溶液中，移去上層冰塊，可得蛋白質和酶的濃縮液。
4、吸收法
通過吸收劑直接收除去溶液中溶液分子使之濃縮。所用的吸收劑必需與溶液不起化學反應，對生物大分子不吸附，易與溶液分開。常用的吸收劑有聚乙二醇，聚乙稀吡咯酮、蔗糖和凝膠等，使用聚乙二醇吸收劑時，先將生物大分子溶液裝入半透膜的袋裡，外加聚乙二醇復蓋置於4度下，袋內溶劑滲出即被聚乙二醇迅速吸去，聚乙二醇被水飽和後要更換新的直至達到所需要的體積。
5、超濾法
超濾法是使用一種特別的薄膜對溶液中各種溶質分子進行選擇性過濾的方法，不液體在一定壓力下（氮氣壓或真空泵壓）通過膜時，溶劑和小分子透過，大分子受阻保留，這是近年來發展起來的新方法，最適於生物大分子尤其是蛋白質和酶的濃縮或脫鹽，並具有成本低，操作方便，條件溫和，能較好地保持生物大分子的活性，回收率高等優點。應用超濾法關鍵在於膜的選擇，不同類型和規格的膜，水的流速，分子量截止值（即大體上能被膜保留分子最小分子量值）等參數均不同，必須根據工作需要來選用。另外，超濾裝置形式，溶質成份及性質、溶液濃度等都對超濾效果的一定影響。Diaflo
超濾膜的分子量截留值：
膜名稱分子量截留值孔的大的平均直徑
XM－300300，000140
XM－200100，00055
XM－5050，00030
PM－30 30，00022
UM－2020，00018
PM－1010，00015
UM－21，00012
UM05500 10
用上面的超濾膜製成空心的纖維管，將很多根這樣的管攏成一束，管的兩端與低離子強度的緩沖液相連，使緩沖液不斷地在管中流動。然後將纖維管浸入待透析的蛋白質溶液中。當緩沖液流過纖維管時，則小分子很易透過膜而擴散，大分子則不能。這就是纖維過濾秀析法，由於透析面積增大，因而使透析時間縮短10倍。
④ 評價超濾膜分離技術在酶分離濃縮方面的效果
你好，在http://dspace.xmu.e.cn/dspace/handle/2288/3422
可下載pdf文件
超濾膜分離技術在植回物酶分離濃縮方面的效答果
⑤ 純化的單克隆抗體，超濾濃縮的時候會把磷酸鹽離心掉導致抗體的緩沖環境變成水嗎
不會的。。。
超濾濃縮對於緩沖液成分不會有任何改變的，因為PBS中的磷酸根離子回也好答，氯離子也好，鈉離子也好都是很小的離子，可以在溶液中自由擴散，不會因為超濾離心就被甩到下層濾液中去。
你可以做個簡單的實驗，取一定體積PBS溶液測一下pH值和電導率值，之後用超濾管去離心。取出上層未被濾完的溶液再測一下pH值和電導率值，會發現pH值和電導率值和之前測的是一樣的。即可證明未被濾完的溶液還是PBS溶液，而不是水。
⑥ 超濾與濃縮的區別
超濾可以濃縮，濃縮不一定要用超濾撒。有的，濃水不就是濃縮液。
⑦ 超濾濃縮如何操作
超濾可採用全量過濾，既沒有濃縮過程
也可以錯流過濾，產水濃水，即濃縮懸浮固體後排出
⑧ 怎樣提取那麼小的病毒
我想題主的問題大來概源是「病毒那麼小，要如何從一大坨樣品里獲得純的病毒樣品？」
可以大致分解為下面方面
一般情況下，我們從樣品中分離病毒，並不使用物理的「篩」或「濃縮」的辦法，請參考此問題實驗室是如何分離生物病毒的？下的回答
簡單的說就是先通過各種手段圈定樣品中可能含有病毒種類的范圍
再用相應的細胞去培養
然後再收獲培養物里的病毒
當培養物里有雜質，如細胞碎片或細菌等，可利用病毒極小的特性，將培養物中的大體積物質篩掉，實驗室操作中我們一般採用0.22μm的濾器。
但有的時候，通過在細胞上繁殖病毒，也獲取不了我們需要的濃度的病毒，那麼就可以採用物理的方法來進一步濃縮病毒
比如超濾法超濾_網路（這也是最接近題主問題中「篩」這一概念的方法）
超濾法的關鍵是超濾膜，可以簡單理解為孔徑極小的篩子
當含有病毒的溶液通過超濾膜時，病毒就被留在了篩子上，而溶質和小分子物質如各種無機鹽等就被濾過了，之後再拿一定體積的液體把病毒從篩子上溶解下來，就實現了濃縮。
這是實驗室常用的一種超濾管，可用來濾100Kda以上的蛋白質或者病毒
⑨ 【求助】超濾能否脫鹽和濃縮一步完成啊
昨天有個millipore的技術人員就是這樣說的~HarveyWang(站內聯系TA)本人主要是從發酵液中提取酶,文獻上一般的步驟是先用硫酸銨沉澱,然後透析,再用超濾濃縮,最後冷凍乾燥, 這要看你需要做多大的體積了。:) (1)硫酸銨沉澱法：我的觀點是，如果你1000 mL的發酵液的話，硫酸銨沉澱可以用，但是這浪費多少硫酸銨啊？！做學術研究可以，如果你的課題是計劃做提取酶的工藝和中試的話，這種硫酸銨沉澱並不有太大的實用性。 （2）超濾步驟的選用要看你的酶溶液有多大的體積。 如果發酵液的酶的量並不是很濃的話，例如50 mL 10 mg/L的酶量，用這種超濾膜會損失掉大部分你的目地酶，都粘到膜上去了，很難洗下來（稀的NaOH可以）。不能輕信某品牌銷售說的話，用用就知道了。如果你的濃縮液體積比較大，例如100-500 mL，酶的濃度也很高，這是可以用超濾膜的。 （3）對於小體積的脫鹽透析，透析袋很好用的。這里是指10 mL-100 mL。從操作方便性上看，這個在小型試驗中我最喜歡用。好簡單啊。。。。 自己頂一個,解答的詳細的有重獎!(金幣可以再加) （1）發酵液的酶蛋白濃度大約是多少，純度是多少？發個SDS-PAGE看看，註明上樣量。 （2）硫酸銨沉澱後和透析後可上離子交換，這可以濃縮10-1000倍，還可以有純化效果，然後再冷凍濃縮啊。HarveyWang(站內聯系TA)哈哈哈哈，回帖就有金幣拿:Ddaidai0124(站內聯系TA)本人現在只是小規模的提取酶,馬上要上發酵罐,需要大規模的提取酶液,不是做酶學性質,所以酶的純度要求不高,和工業用酶的純度差不多就可以了!希望大家推薦個適合工業化提取酶液的工藝,主要考慮成本問題.請版主幫忙在增加懸賞金幣20個lvgl158(站內聯系TA)起碼知道 它的分子量 才能知道是否可以用同一個膜 如果小於一萬可能就有點難度 可以先用少量的硫酸銨澄清 離心後 進行超濾 在超濾前 必須的保證液體 清澈hezhao999(站內聯系TA)體積的在200ml以上用超濾儀，200ml以下可以用超濾離心管，如果不知分子量選用1000的膜完全可以了，如果知道分子量，則選擇酶分子量1/5的超濾膜。zhaocy8903(站內聯系TA)多大規模的發酵 多大規模的發酵
⑩ 透析，微濾，超濾，納濾，反滲透，電滲析，滲透氣化等膜分離技術各自的特點
1.透析（dialysis）是通過小分來子經過半源透膜擴散到水（或緩沖液）的原理；
2.微濾適用於細胞、細菌和微粒子的分離，在生物分離中，廣泛用於菌體的分離和濃縮，目標物質的大小范圍為0.01-10 μm，一般用於預處理；
3.超濾技術的優點是沒有相的轉變，無需添加任何強烈的化學物質，可以在低溫下操作，過濾速度較快，便於無菌處理等，一般用於預處理；
4.納濾 特點是能截留小分子的有機物並可同時透析出鹽，集濃縮與透析於一體；
操作壓力低，因為無機鹽能通過納米濾膜而透析，使得納米過濾的滲透壓遠比反滲透為低，所以納米過濾所需的外加壓力比反滲透低得多；
5.反滲透法具有設備構型緊湊，佔地面積小、單位體積產水量及能量消耗少等優點；
6.電滲析的特點時可以同時對電解質水溶液起淡化、濃縮、分離、提純作用、可以用於蔗糖等非電解質的提純，以除去其中的電解質、在原理上，電滲析器是一個帶有隔膜的電解池，可以利用電極上的氧化還原效率高；
7.滲透氣化對共沸物系和近沸物系等難分物系的分離, 顯示特有的優越性。