血紅蛋白分子去離子鍵嗎

1. 血紅蛋白里的鐵以離子形式存在么

動物來體內血紅蛋白中的鐵源具有固定氧和輸送氧的功能，亞鐵離子是血紅蛋白的中心，它除與卟啉環的四個氮原子結合外，第五個位置為蛋白質中組氨酸的一個咪唑氮原子所佔，第六個位置可逆地與氧分子或水分子配位，鐵離子周圍蛋白質的排列及強場配體氧分子的作用，使血紅蛋白氧合後形成亞鐵離子的低自旋配合物，以保證亞鐵離子與氧氣配位後而不被氧化。

2. 血紅蛋白分子中不含有的化學元素是

答案：C、鎂
1。血紅蛋白也還是一種蛋白質，蛋白質都含有碳
氮
氧
氫
四種元專素
2。
另外血紅屬蛋白含有鐵這種元素，平常所說的貧血缺鐵，指的就是血紅蛋白缺少，運氧能力下降，導致昏迷
3。鎂一般是葉綠素所含有的特殊元素

3. 形成血紅蛋白的鐵是亞鐵離子還是鐵的化合物,

是亞鐵離子。每一血紅蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亞鐵血紅素組成，每個血紅素又由4個吡咯環組成，在環中央有一個鐵原子。

血紅蛋白是高等生物體內負責運載氧的一種蛋白質(縮寫為Hb或HGB)。是使血液呈紅色的蛋白。血紅蛋白由四條鏈組成，兩條α鏈和兩條β鏈，每一條鏈有一個包含一個鐵原子的環狀血紅素。氧氣結合在鐵原子上，被血液運輸。血紅蛋白的特性是：在氧含量高的地方，容易與氧結合；在氧含量低的地方，又容易與氧分離。血紅蛋白的這一特性，使紅細胞具有運輸氧的功能。

血紅蛋白工作原理

血紅蛋白與氧結合的過程是一個非常神奇的過程。首先一個氧分子與血紅蛋白四個亞基中的一個結合，與氧結合之後的珠蛋白結構發生變化，造成整個血紅蛋白結構的變化，這種變化使得第二個氧分子相比於第一個氧分子更容易尋找血紅蛋白的另一個亞基結合，而它的結合會進一步促進第三個氧分子的結合，以此類推直到構成血紅蛋白的四個亞基分別與四個氧分子結合。而在組織內釋放氧的過程也是這樣，一個氧分子的離去會刺激另一個的離去，直到完全釋放所有的氧分子，這種有趣的現象稱為協同效應。

協同效應

血紅素分子結構由於協同效應，血紅蛋白與氧氣的結合曲線呈S形，在特定范圍內隨著環境中氧含量的變化，血紅蛋白與氧分子的結合率有一個劇烈變化的過程，生物體內組織中的氧濃度和肺組織中的氧濃度恰好位於這一突變的兩側，因而在肺組織，血紅蛋白可以充分地與氧結合，在體內其他部分則可以充分地釋放所攜帶的氧分子。可是當環境中的氧氣含量很高或者很低的時候，血紅蛋白的氧結合曲線非常平緩，氧氣濃度巨大的波動也很難使血紅蛋白與氧氣的結合率發生顯著變化，因此健康人即使呼吸純氧，血液運載氧的能力也不會有顯著的提高，從這個角度講，對健康人而言吸氧的所產生心理暗示要遠遠大於其生理作用。

除了運載氧，血紅蛋白還可以與二氧化碳、一氧化碳、氰離子結合，結合的方式也與氧完全一樣，所不同的只是結合的牢固程度，一氧化碳、氰離子一旦和血紅蛋白結合就很難離開，這就是煤氣中毒的原理，遇到這種情況可以使用其他與這些物質結合能力更強的物質來解毒，比如一氧化碳中毒可以用靜脈注射亞甲基藍的方法來救治。

4. 血紅蛋白是什麼

血紅蛋白是高等來生物體內負責運載氧的源一種蛋白質。 裡面含有二價鐵離子，能夠與氧分子結合，將氧分子運輸到全身。當將其中的二價鐵離子替換成二價鎂離子的時候，整個蛋白質就會類似葉綠素。
當吸入一氧化碳的時候，二價鐵離子被氧化成三價鐵離子，從而失去攜氧功能，造成體內缺氧，將會窒息而死。氰離子一旦和血紅蛋白結合也會難離開，也會中毒。
血紅蛋白還有維持血液酸鹼平衡的作用

5. 血紅蛋白FE

我記得物購那本書有說，血紅蛋白分子是由珠蛋白、原卟啉和二價鐵離子(Fe2+)所組成的結合蛋白質。有4條肽鏈各結合一個輔基即血紅素，O2即結合於Fe2+上，血紅蛋白與氧疏鬆結合形成氧合血紅蛋白(HbO2)，這種氧合作用於氧分壓高時容易進行，於氧分壓低時易於解離。紅細胞結合和攜帶O2的過程並不影響二價鐵離子，也即是說不使氧化為三價鐵離子；Fe3+無帶O2能力，只見於異常的高鐵血紅蛋白。CO與Hb的親和力大於O2，結合成HbCO後不能重新分離致使Hb喪失運輸O2和CO2的機能
找到了

https://gss0..com/70cFfyinKgQFm2e88IuM_a/ke/pic/item/9c57e3faaff688cab48f3198.jpg
http://..com/question/20760042.html?si=5 CO和O2結合方式相同

還有我的觀點
fe離子和氧結合，電子略移向氧分子，使Fe體積變小，得以嵌入卟啉環

6. 血紅蛋白的特性

血紅蛋白是紅細胞內運輸氧的特殊蛋白質，是使血液呈紅色的蛋白，由珠蛋白和血紅素組成。

血紅蛋白又稱血色素，是紅細胞的主要組成部分，能與氧結合，運輸氧和二氧化碳，所以在血液氣體運輸方面Hb占極為重要的地位。

其珠蛋白部分是由兩對不同的珠蛋白鏈（α鏈和β鏈）組成的四聚體。

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分子結構

血紅蛋白化學式為C3032H4816O812N780S8Fe4，每1個血紅蛋白分子由1個珠蛋白和4個血紅素（又稱亞鐵原卟啉）組成。每個血紅素又由4個吡咯基組成一個環，中心為一鐵原子。

每個珠蛋白有4條多肽鏈，每條多肽鏈與1個血紅素連接構成Hb的單體或亞單位。Hb是由4個單體構成的四聚體。不同Hb分子的珠蛋白的多肽鏈的組成不同。成年人Hb（HbA）的多肽鏈是2條α鏈和2條β鏈，為α2β2結構。胎兒Hb（HbF）是2條α鏈和2條γ鏈，為α2γ2結構。

出生後不久HbF即為HbFA所取代。多肽鏈中氨基酸的排列順序已經清楚。每條α鏈含141個氨基酸殘基，每條β鏈含146個氨基酸殘基。

血紅素的Fe2+均連接在多肽鏈的組氨基酸殘基（His 8）上，這個組氨酸殘基若被其它氨基酸取代，或其鄰近的氨基酸有所改變，都會影響Hb的功能。可見蛋白質結構和功能密切相關。

7. 血紅蛋白是怎麼構成的

血紅蛋白是高等生物體內負責運載氧的一種蛋白質。人體內的血紅蛋白由四個亞基構成，分別為兩個α亞基和兩個β亞基，在與人體環境相似的電解質溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態。血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構成，肽鏈在生理條件下會盤繞折疊成球形，把血紅素分子抱在裡面，這條肽鏈盤繞成的球形結構又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個具有卟啉結構的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個吡咯環上的氮原子與一個亞鐵離子配位結合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個組氨酸殘基中的吲哚側鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結合，當血紅蛋白不與氧結合的時候，有一個水分子從卟啉環下方與亞鐵離子配位結合，而當血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。

8. 在血紅蛋白的結構中，連接兩個氨基酸分子的化學鍵叫做什麼

肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基縮合，除去一分子水形成的醯胺鍵。專
血紅蛋白是由四條多肽屬鏈組成的──二條α鏈(每條α鏈含141個氨基酸殘基)和二條β鏈(每條β鏈含146個氨基酸殘基)。每條多肽鏈的螺旋結構形成一個疏水性的空間，可保護血紅素分子不與水接觸，Fe2+不被氧化。Fe2+位於血紅素卟啉環的中央，與卟啉環的4個吡咯基、O2及多肽鏈上的組氨酸形成六配位體。每個血紅蛋白分子可逆結合4個氧分子，每克血紅蛋白可結合1.34 mL氧氣。

9. 血紅蛋白分子的簡介

血紅蛋白分子是一個工作效率極高的分子機器，它通過運動和小的結構改變來回調節他的行為。氧氣答和血紅蛋白四個位點的結合並不是同步的。第一個氧氣和血紅蛋白結合，使相應的蛋白鏈發生微小的變化，這些變化使它們與氧結合更容易。所以，雖然結合第一個氧是困難的，但是結合第二個，第三個，第四個變得越來越容易。這為血紅蛋白行使功能提供了便利。當血液流經氧氣充足的肺時，氧氣很容易和第一個亞單位結合，然後很快的充滿其他部分。然後當血液在體內循環時，氧氣濃度下降，二氧化碳濃度升高，在這種情況下，血紅蛋白釋放氧氣，一旦一個氧氣脫離，血紅蛋白就改變形狀，這使得其他三個氧很快被釋放。以這種方式血紅蛋白再肺部裝載最大量的氧，然後運到需氧的組織。 在這個動畫中，一個亞單位的血紅素被固定在一個地方，所以我們能看到在結合氧氣的時候血紅蛋白是如何圍繞它運動的。氧用綠色表示，氧結合在血紅素中心的鐵上時，把血紅蛋白底部的組氨酸往上拉。這使整個α螺旋的位置發生移動，在血紅素下面用橙色表示。這種移動傳遞到其它的蛋白鏈，最後引起兩個蘭色亞單位的滾動。

10. 血紅蛋白分子的分子結構

每一血紅蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亞鐵血紅素組成，珠蛋白約佔96%，血內紅素佔4%
血紅蛋白是高容等生物體內負責運載氧的一種蛋白質。
人體內的血紅蛋白由四個亞基構成，分別為兩個α亞基和兩個β亞基，在與人體環境相似的電解質溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態。
血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構成，肽鏈在生理條件下會盤繞折疊成球形，把血紅素分子抱在裡面，這條肽鏈盤繞成的球形結構又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個具有卟啉結構的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個吡咯環上的氮原子與一個亞鐵離子配位結合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個組氨酸殘基中的吲哚側鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結合，當血紅蛋白不與氧結合的時候，有一個水分子從卟啉環下方與亞鐵離子配位結合，而當血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。