離子交換劑在選擇時

A. 蛋白質等生物大分子的分離提取應選用哪種離子交換劑為什麼

常用的蛋白質純化方法有離子交換色譜、親和色譜、電泳、疏水色譜等等
離子交換色譜：蛋白質和氨基酸一樣會兩性解離，所帶電荷決定於溶液pH。pH小於pI時蛋白質帶正電，pH大於pI時蛋白質帶負電。不同蛋白質等電點的蛋白質在同一個溶液中，表面電荷情況不同。離子交換就是利用不同蛋白質在同一溶液中表面電荷的差異來實現分離的。
親和色譜：生物大分子有一個特性，某些分子或基因對它們有特異性很強的吸附作用。如鎳柱中Ni可以與His標簽的蛋白結合，這種只針對一種或一類物質的吸附就是親和色譜的原理。
電泳：SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳，SDS能斷裂分子內和分子間氫鍵，破壞蛋白質的二級和三級結構，強還原劑能使半胱氨酸之間的二硫鍵斷裂，蛋白質在一定濃度的含有強還原劑的SDS溶液中， 與SDS分子按比例結合，形成帶負電荷的SDS-蛋白質復合物，這種復合物由於結合大量的SDS，使蛋白質喪失了原有的電荷狀態形成僅保持原有分子大小為特徵的負離子團塊，從而降低或消除了各種蛋白質分子之間天然的電荷差異，由於SDS與蛋白質的結合是按重量成比例的，因此在進行電泳時，蛋白質分子的遷移速度取決於分子大小。
疏水色譜：疏水色譜基於蛋白質表面的疏水區與介質疏水配體間的相互作用，在高濃度鹽作用下，蛋白質的疏水區表面上有序排列的水分子通過鹽離子的破壞被釋放，裸露的疏水區與疏水配體相互作用而被吸附。疏水色譜就是利用樣品中各組分在色譜填料上配基相互作用的差異，在洗脫時各組分移動速度不同而達到分離的目的。隨著鹽離子濃度的降低，疏水作用降低，蛋白質的水化層又形成，蛋白質被解吸附。

B. 強酸型 離子交換劑 常用於分離什麼物質

,稀土元素的分離雖然目前萃取法在稀土分離中也有很大優勢.但為取得單個的高純度的稀土元素.離子交換法仍佔有一定的地位.這個流程中使用強酸性陽離子交換樹脂,並應用延緩離子.由於所用淋洗劑是與稀土元素有很強結合能力的試劑乙二胺四乙酸(EDTA).如無任何阻擋,所有稀土元素都會較快地從柱中流出而不能達到有效分離.所謂延緩離子是這樣的離子(比如Cu2+),它與淋洗劑的結合能力比稀土強,事先充滿整個樹脂柱,當淋洗劑與稀土形成的配合物下行遇到Cu2+時,Cu2+即與淋洗劑結合而將稀土元素離子釋放出來使之滯留在樹脂上.隨著淋洗的繼續,稀土元素經過反復地在淋洗劑和樹脂間交換.最後按順序在柱上排列,達到分離的目的.二,在分析領域的應用1,試樣中總鹽量的測定2,分離干擾離子(1),不同電荷離子間的分離一般常用陽離子交換樹脂.(2),相同電荷離子間的分離將某種離子變成絡陰離子,而用離子交換樹脂分離.二,在分析領域的應用例:分離Al3+和Fe3+HCl介質將相同電荷的離子一起吸附到樹脂上,然後進行選擇性淋洗,將它們分離.例:分離鎳,錳,鈷,銅,鐵,鋅在濃鹽酸介質中,強鹼性陰離子交換樹脂上進行交換後,用不同濃度的鹽酸溶液洗脫.12mol/LHCl→Ni2+,6.0mol/LHCl→Mn2+4.0mol/LHCl→Co2+,2.5mol/LHCl→Cu2+0.5mol/LHCl→Fe3+,0.005mol/LHCl→Zn2+3,痕量物質的富集例:測定天然水中K+,Na+,Ca2+,Mg2+,SO42-,Cl-試液→陽離子交換柱→陰離子交換柱→少量稀鹽酸洗脫陽離子→少量氨溶液洗脫陰離子→濃縮三,化學工業中的應用1,氫氣的凈化2,工業鹽酸的提純3,石油化工四,醫葯食品工業五,環境保護§4.6吸附分離及應用吸附色層分離是用吸附劑對某些元素或離子進行吸附而建立起來的色層分離方法.吸附劑特性:化學穩定性好,耐化學腐蝕,分離所得到產物具有良好的化學純度;(2)耐輻射性,尤其在放射化學分離中容易得到比較穩定的分離效率和回收率.良好的吸附和淋洗性能,在吸附色層中溶質和吸附劑之間容易達到平衡,吸附和淋洗較快,為快速分離相獲得較小體積的淋洗液創造了條件;(4)吸附劑易於獲取,價格低廉,操作比較簡單,消化處理容易.

C. 用離子交換劑測定蛋白質的等電點時,為什麼一定要用強性離子交換劑

選用纖維素離子交換劑抄。因為蛋白質不能擴散到樹脂的鏈狀結構中，而纖維素離子交換劑交換容量大。選用ph為5.0的磷酸鹽緩沖溶液和強酸型陽離子交換劑如SE-纖維素。裝柱氫氧化鈉處理，0.1mol/L起始緩沖液平衡，上樣，吸附目標蛋白，0.15mol/L緩沖液洗脫，之後再選用ph6.5,8.0的緩沖液梯度洗脫。等電點=4.0的蛋白質在5.0緩沖液中帶負電，不能被吸附，直接分離。隨後6.0的蛋白質被洗脫出來。再用ph6.5,8.0的緩沖液梯度洗脫。

D. 離子交換劑的交換功能

根據交換基團的性質，離子交換劑分為兩類：陽離子交換劑，交換基團是酸基，電離後形版成固定的陰權離子，而可遷移的陽離子能與溶液中的陽離子進行交換；陰離子交換劑，交換基團是胺基，電離或與酸作用後形成固定的陽離子，而可遷移的陰離子能與溶液中的陰離子進行交換。對離子交換劑的基本要求是：交換容量(每克干離子交換劑能交換離子的毫克當量數)大，交換反應的選擇性高，對化學、熱、機械和輻照的穩定性好，交換速率高，溶脹性小。

E. 傳統離子交換劑不適用於提取蛋白質的原因有哪三點

 (1) 交聯度大 (大分子不能進入) (2) 電荷密度高(結合太強) (3) 骨架憎水性強(蛋白質易變性) 親水性離子交換劑。

F. 離子交換劑有哪些分類

可分為無機質類和有機質類兩大類。無機質類又可分為天然的如海綠砂；人造的如合成沸石。有機質類又分碳質和合成樹脂兩類。其中碳質類如磺化煤等；合成樹脂類分陰離子型如強酸性和弱酸性樹脂；陰離子型如強鹼性（Ⅰ、Ⅱ型）和弱鹼性樹脂；其他類型的有氧化還原型樹脂，兩性樹脂和螯合樹脂等。

G. 離子交換劑的選材

離子交換劑分為無機質和有機質兩類。無機質主要是沸石，有機質有磺化煤和離子交換樹脂。沸石有天然沸石和合成沸石。天然沸石是最早應用的無機離子交換劑，是含有水的鈉、鈣以及鋇、鍶、鉀等硅鋁酸的鹽類。色淺，具玻璃光澤，是陽離子交換劑。除天然產品外,也有人工製成的合成沸石。它的交換容量低,在酸中不穩定，不能作氫離子交換，曾用於水的軟化。由於無機離子交換劑耐高溫和輻照，研製出鋯氧、鉻氧和鈦氧等的磷酸鹽或鎢酸鹽構成的陽離子交換劑，它們的交換容量高，應用於核工業中。
磺化煤 是煙煤用濃硫酸磺化的產物，是陽離子交換劑，含有磺酸基、羧基和酚羥基，用於水的脫鹼軟化。磺化煤價廉，但性能隨煤種而異，交換容量較低，性脆易碎，不耐磨耗。
離子交換樹脂 大都是苯乙烯與二乙烯苯的共聚物（見聚合物），也有的是丙烯酸系的共聚物或苯酚甲醛的縮聚物。離子交換樹脂按它的交換基團分成陽離子交換樹脂和陰離子交換樹脂兩大類：陽離子交換樹脂又分為強酸性與弱酸性，前者具有的磺酸基交換基團，適用於所有的酸性溶液,後者則是羧基、膦酸基或酚羥基,僅能用於中性至鹼性溶液，但交換容量大，容易再生。陰離子交換樹脂又分為強鹼性與弱鹼性，前者帶有季胺基，適用於所有鹼度的溶液，還能交換吸附弱酸；後者帶有叔胺基或仲胺基，僅能用於中性至酸性溶液，但交換容量大，容易再生。離子交換樹脂按物理結構又分為凝膠型和大孔型，前者是外觀透明的均相凝膠結構，離子通過基體的大分子鏈間孔隙,才能擴散到交換基團附近,只適用於交換一般無機離子。此外，還有大孔離子交換樹脂,在它的顆粒內有毛細孔道，具有非均相凝膠結構,適用於交換分子量較大的有機離子。近年為適應生物化學工程的需要，在葡聚糖或纖維素上引入交換基團，用於提取多肽、核酸等物質。

H. 離子交換劑由哪三部分組成

以強酸性陽離子交換樹脂的結構為例：一般現場用苯乙烯類的較多。主要結構分為三部分：骨架部分（比如苯乙烯白球）、活性基團（負載的活性離子）及可交換離子。

I. 蛋白質等生物大分子的分離提取應選用哪種離子交換劑為什麼

常用的蛋白質純化方法有離子交換色譜、親和色譜、電泳、疏水色譜等等
離子交換色譜：蛋白質和氨基酸一樣會兩性解離，所帶電荷決定於溶液pH。pH小於pI時蛋白質帶正電，pH大於pI時蛋白質帶負電。不同蛋白質等電點的蛋白質在同一個溶液中，表面電荷情況不同。離子交換就是利用不同蛋白質在同一溶液中表面電荷的差異來實現分離的。
親和色譜：生物大分子有一個特性，某些分子或基因對它們有特異性很強的吸附作用。如鎳柱中Ni可以與His標簽的蛋白結合，這種只針對一種或一類物質的吸附就是親和色譜的原理。
電泳：SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳，SDS能斷裂分子內和分子間氫鍵，破壞蛋白質的二級和三級結構，強還原劑能使半胱氨酸之間的二硫鍵斷裂，蛋白質在一定濃度的含有強還原劑的SDS溶液中，
與SDS分子按比例結合，形成帶負電荷的SDS-蛋白質復合物，這種復合物由於結合大量的SDS，使蛋白質喪失了原有的電荷狀態形成僅保持原有分子大小為特徵的負離子團塊，從而降低或消除了各種蛋白質分子之間天然的電荷差異，由於SDS與蛋白質的結合是按重量成比例的，因此在進行電泳時，蛋白質分子的遷移速度取決於分子大小。
疏水色譜：疏水色譜基於蛋白質表面的疏水區與介質疏水配體間的相互作用，在高濃度鹽作用下，蛋白質的疏水區表面上有序排列的水分子通過鹽離子的破壞被釋放，裸露的疏水區與疏水配體相互作用而被吸附。疏水色譜就是利用樣品中各組分在色譜填料上配基相互作用的差異，在洗脫時各組分移動速度不同而達到分離的目的。隨著鹽離子濃度的降低，疏水作用降低，蛋白質的水化層又形成，蛋白質被解吸附。