Ⅰ 凝膠過濾法提取蛋白質的洗脫圖譜為什麼只出現一個峰值阿本來應該是有兩個的
我是做了兩次實驗才成功，第一次只得到一個峰，第二次得到了兩個峰。
原因我總結有如下幾點：
1）、每支管收集的溶液量不一致，誤差較大，導致只有一個吸收峰。
2）、可能是流速過快，小分子物質來不及擴散，與大分子物質一起被洗脫出來；或者是流速過慢，層析時間過長，小分子物質追上了大分子物質一起被洗脫出來。
3）、也可能是未能及時去接被洗脫出來的物質，有些成分已流出，只接到了後面流出來的物質，則為一個峰。
4）、樣品未洗脫完全就終止了反應，小分子物質還停留在層析柱內，所以只收集到一種物質，只得到了一個峰。
【希望能幫到廣大查詢此問題的朋友們，因為我是被做實驗報告討論題給逼出來的。^_^】
Ⅱ 用葡聚糖凝膠G-100層析，自己裝柱，可是下液流速特別慢，半天才出一滴，請問是什麼問題一開始還挺快
1、考慮一下被分離組分的物性，思考一下具有該物性的被分離組分是否適合於葡聚糖凝膠柱分離；
2、要選擇合適的流動相；
3、裝柱前，凝膠的處理也很重要，務必除盡氣泡；裝柱過程中，也得嚴格按正確操作進行；
4、流速，壓力也值得探討、摸索一下。
Ⅲ 凝膠過濾層析中凝膠顆粒的直徑越小越好還是越大越好 為什麼
這個要視你的要求而定，顆粒越小分離度越好，但同時柱壓越大，流速越慢，一般在滿足你分離度要求的情況下，顆粒直徑越大越好，這樣流速快，可以減少純化時間。
Ⅳ SDS-聚丙烯醯胺凝膠電泳和凝膠層析方法分離蛋白質的異同點。
凝膠層析的固定相是惰性的珠狀凝膠顆粒，凝膠顆粒的內部具有立體網狀結構，形成很多孔穴。
當含有不同分子大小的組分的樣品進入凝膠層析柱後，各個組分就向固定相的孔穴內擴散，組分的擴散程度取決於孔穴的大小和組分分子大小。
比孔穴孔徑大的分子不能擴散到孔穴內部，完全被排阻在孔外，只能在凝膠顆粒外的空間隨流動相向下流動，它們經歷的流程短，流動速度快，所以首先流出；
而較小的分子則可以完全滲透進入凝膠顆粒內部，經歷的流程長，流動速度慢，所以最後流出；分子越大的組分越先流出，分子越小的組分越後流出。
聚丙烯醯胺凝膠電泳不是通過凝膠顆粒內部的孔穴保留小分子的，
聚丙烯醯胺凝膠是通過三維網狀結構分離，所以小分子先出，大分子比較慢出。