血红蛋白分子去离子键吗

1. 血红蛋白里的铁以离子形式存在么

动物来体内血红蛋白中的铁源具有固定氧和输送氧的功能，亚铁离子是血红蛋白的中心，它除与卟啉环的四个氮原子结合外，第五个位置为蛋白质中组氨酸的一个咪唑氮原子所占，第六个位置可逆地与氧分子或水分子配位，铁离子周围蛋白质的排列及强场配体氧分子的作用，使血红蛋白氧合后形成亚铁离子的低自旋配合物，以保证亚铁离子与氧气配位后而不被氧化。

2. 血红蛋白分子中不含有的化学元素是

答案：C、镁
1。血红蛋白也还是一种蛋白质，蛋白质都含有碳
氮
氧
氢
四种元专素
2。
另外血红属蛋白含有铁这种元素，平常所说的贫血缺铁，指的就是血红蛋白缺少，运氧能力下降，导致昏迷
3。镁一般是叶绿素所含有的特殊元素

3. 形成血红蛋白的铁是亚铁离子还是铁的化合物,

是亚铁离子。每一血红蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，每个血红素又由4个吡咯环组成，在环中央有一个铁原子。

血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质(缩写为Hb或HGB)。是使血液呈红色的蛋白。血红蛋白由四条链组成，两条α链和两条β链，每一条链有一个包含一个铁原子的环状血红素。氧气结合在铁原子上，被血液运输。血红蛋白的特性是：在氧含量高的地方，容易与氧结合；在氧含量低的地方，又容易与氧分离。血红蛋白的这一特性，使红细胞具有运输氧的功能。

血红蛋白工作原理

血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇的过程。首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会刺激另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。

协同效应

血红素分子结构由于协同效应，血红蛋白与氧气的结合曲线呈S形，在特定范围内随着环境中氧含量的变化，血红蛋白与氧分子的结合率有一个剧烈变化的过程，生物体内组织中的氧浓度和肺组织中的氧浓度恰好位于这一突变的两侧，因而在肺组织，血红蛋白可以充分地与氧结合，在体内其他部分则可以充分地释放所携带的氧分子。可是当环境中的氧气含量很高或者很低的时候，血红蛋白的氧结合曲线非常平缓，氧气浓度巨大的波动也很难使血红蛋白与氧气的结合率发生显著变化，因此健康人即使呼吸纯氧，血液运载氧的能力也不会有显著的提高，从这个角度讲，对健康人而言吸氧的所产生心理暗示要远远大于其生理作用。

除了运载氧，血红蛋白还可以与二氧化碳、一氧化碳、氰离子结合，结合的方式也与氧完全一样，所不同的只是结合的牢固程度，一氧化碳、氰离子一旦和血红蛋白结合就很难离开，这就是煤气中毒的原理，遇到这种情况可以使用其他与这些物质结合能力更强的物质来解毒，比如一氧化碳中毒可以用静脉注射亚甲基蓝的方法来救治。

4. 血红蛋白是什么

血红蛋白是高等来生物体内负责运载氧的源一种蛋白质。 里面含有二价铁离子，能够与氧分子结合，将氧分子运输到全身。当将其中的二价铁离子替换成二价镁离子的时候，整个蛋白质就会类似叶绿素。
当吸入一氧化碳的时候，二价铁离子被氧化成三价铁离子，从而失去携氧功能，造成体内缺氧，将会窒息而死。氰离子一旦和血红蛋白结合也会难离开，也会中毒。
血红蛋白还有维持血液酸碱平衡的作用

5. 血红蛋白FE

我记得物购那本书有说，血红蛋白分子是由珠蛋白、原卟啉和二价铁离子(Fe2+)所组成的结合蛋白质。有4条肽链各结合一个辅基即血红素，O2即结合于Fe2+上，血红蛋白与氧疏松结合形成氧合血红蛋白(HbO2)，这种氧合作用于氧分压高时容易进行，于氧分压低时易于解离。红细胞结合和携带O2的过程并不影响二价铁离子，也即是说不使氧化为三价铁离子；Fe3+无带O2能力，只见于异常的高铁血红蛋白。CO与Hb的亲和力大于O2，结合成HbCO后不能重新分离致使Hb丧失运输O2和CO2的机能
找到了

https://gss0..com/70cFfyinKgQFm2e88IuM_a/ke/pic/item/9c57e3faaff688cab48f3198.jpg
http://..com/question/20760042.html?si=5 CO和O2结合方式相同

还有我的观点
fe离子和氧结合，电子略移向氧分子，使Fe体积变小，得以嵌入卟啉环

6. 血红蛋白的特性

血红蛋白是红细胞内运输氧的特殊蛋白质，是使血液呈红色的蛋白，由珠蛋白和血红素组成。

血红蛋白又称血色素，是红细胞的主要组成部分，能与氧结合，运输氧和二氧化碳，所以在血液气体运输方面Hb占极为重要的地位。

其珠蛋白部分是由两对不同的珠蛋白链（α链和β链）组成的四聚体。

(6)血红蛋白分子去离子键吗扩展阅读：

分子结构

血红蛋白化学式为C3032H4816O812N780S8Fe4，每1个血红蛋白分子由1个珠蛋白和4个血红素（又称亚铁原卟啉）组成。每个血红素又由4个吡咯基组成一个环，中心为一铁原子。

每个珠蛋白有4条多肽链，每条多肽链与1个血红素连接构成Hb的单体或亚单位。Hb是由4个单体构成的四聚体。不同Hb分子的珠蛋白的多肽链的组成不同。成年人Hb（HbA）的多肽链是2条α链和2条β链，为α2β2结构。胎儿Hb（HbF）是2条α链和2条γ链，为α2γ2结构。

出生后不久HbF即为HbFA所取代。多肽链中氨基酸的排列顺序已经清楚。每条α链含141个氨基酸残基，每条β链含146个氨基酸残基。

血红素的Fe2+均连接在多肽链的组氨基酸残基（His 8）上，这个组氨酸残基若被其它氨基酸取代，或其邻近的氨基酸有所改变，都会影响Hb的功能。可见蛋白质结构和功能密切相关。

7. 血红蛋白是怎么构成的

血红蛋白是高等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。

8. 在血红蛋白的结构中，连接两个氨基酸分子的化学键叫做什么

肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。专
血红蛋白是由四条多肽属链组成的──二条α链(每条α链含141个氨基酸残基)和二条β链(每条β链含146个氨基酸残基)。每条多肽链的螺旋结构形成一个疏水性的空间，可保护血红素分子不与水接触，Fe2+不被氧化。Fe2+位于血红素卟啉环的中央，与卟啉环的4个吡咯基、O2及多肽链上的组氨酸形成六配位体。每个血红蛋白分子可逆结合4个氧分子，每克血红蛋白可结合1.34 mL氧气。

9. 血红蛋白分子的简介

血红蛋白分子是一个工作效率极高的分子机器，它通过运动和小的结构改变来回调节他的行为。氧气答和血红蛋白四个位点的结合并不是同步的。第一个氧气和血红蛋白结合，使相应的蛋白链发生微小的变化，这些变化使它们与氧结合更容易。所以，虽然结合第一个氧是困难的，但是结合第二个，第三个，第四个变得越来越容易。这为血红蛋白行使功能提供了便利。当血液流经氧气充足的肺时，氧气很容易和第一个亚单位结合，然后很快的充满其他部分。然后当血液在体内循环时，氧气浓度下降，二氧化碳浓度升高，在这种情况下，血红蛋白释放氧气，一旦一个氧气脱离，血红蛋白就改变形状，这使得其他三个氧很快被释放。以这种方式血红蛋白再肺部装载最大量的氧，然后运到需氧的组织。 在这个动画中，一个亚单位的血红素被固定在一个地方，所以我们能看到在结合氧气的时候血红蛋白是如何围绕它运动的。氧用绿色表示，氧结合在血红素中心的铁上时，把血红蛋白底部的组氨酸往上拉。这使整个α螺旋的位置发生移动，在血红素下面用橙色表示。这种移动传递到其它的蛋白链，最后引起两个兰色亚单位的滚动。

10. 血红蛋白分子的分子结构

每一血红蛋白分子由四分子的珠蛋白和四分子亚铁血红素组成，珠蛋白约占96%，血内红素占4%
血红蛋白是高容等生物体内负责运载氧的一种蛋白质。
人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。
血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。