离子交换剂在选择时

A. 蛋白质等生物大分子的分离提取应选用哪种离子交换剂为什么

常用的蛋白质纯化方法有离子交换色谱、亲和色谱、电泳、疏水色谱等等
离子交换色谱：蛋白质和氨基酸一样会两性解离，所带电荷决定于溶液pH。pH小于pI时蛋白质带正电，pH大于pI时蛋白质带负电。不同蛋白质等电点的蛋白质在同一个溶液中，表面电荷情况不同。离子交换就是利用不同蛋白质在同一溶液中表面电荷的差异来实现分离的。
亲和色谱：生物大分子有一个特性，某些分子或基因对它们有特异性很强的吸附作用。如镍柱中Ni可以与His标签的蛋白结合，这种只针对一种或一类物质的吸附就是亲和色谱的原理。
电泳：SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，SDS能断裂分子内和分子间氢键，破坏蛋白质的二级和三级结构，强还原剂能使半胱氨酸之间的二硫键断裂，蛋白质在一定浓度的含有强还原剂的SDS溶液中， 与SDS分子按比例结合，形成带负电荷的SDS-蛋白质复合物，这种复合物由于结合大量的SDS，使蛋白质丧失了原有的电荷状态形成仅保持原有分子大小为特征的负离子团块，从而降低或消除了各种蛋白质分子之间天然的电荷差异，由于SDS与蛋白质的结合是按重量成比例的，因此在进行电泳时，蛋白质分子的迁移速度取决于分子大小。
疏水色谱：疏水色谱基于蛋白质表面的疏水区与介质疏水配体间的相互作用，在高浓度盐作用下，蛋白质的疏水区表面上有序排列的水分子通过盐离子的破坏被释放，裸露的疏水区与疏水配体相互作用而被吸附。疏水色谱就是利用样品中各组分在色谱填料上配基相互作用的差异，在洗脱时各组分移动速度不同而达到分离的目的。随着盐离子浓度的降低，疏水作用降低，蛋白质的水化层又形成，蛋白质被解吸附。

B. 强酸型 离子交换剂 常用于分离什么物质

,稀土元素的分离虽然目前萃取法在稀土分离中也有很大优势.但为取得单个的高纯度的稀土元素.离子交换法仍占有一定的地位.这个流程中使用强酸性阳离子交换树脂,并应用延缓离子.由于所用淋洗剂是与稀土元素有很强结合能力的试剂乙二胺四乙酸(EDTA).如无任何阻挡,所有稀土元素都会较快地从柱中流出而不能达到有效分离.所谓延缓离子是这样的离子(比如Cu2+),它与淋洗剂的结合能力比稀土强,事先充满整个树脂柱,当淋洗剂与稀土形成的配合物下行遇到Cu2+时,Cu2+即与淋洗剂结合而将稀土元素离子释放出来使之滞留在树脂上.随着淋洗的继续,稀土元素经过反复地在淋洗剂和树脂间交换.最后按顺序在柱上排列,达到分离的目的.二,在分析领域的应用1,试样中总盐量的测定2,分离干扰离子(1),不同电荷离子间的分离一般常用阳离子交换树脂.(2),相同电荷离子间的分离将某种离子变成络阴离子,而用离子交换树脂分离.二,在分析领域的应用例:分离Al3+和Fe3+HCl介质将相同电荷的离子一起吸附到树脂上,然后进行选择性淋洗,将它们分离.例:分离镍,锰,钴,铜,铁,锌在浓盐酸介质中,强碱性阴离子交换树脂上进行交换后,用不同浓度的盐酸溶液洗脱.12mol/LHCl→Ni2+,6.0mol/LHCl→Mn2+4.0mol/LHCl→Co2+,2.5mol/LHCl→Cu2+0.5mol/LHCl→Fe3+,0.005mol/LHCl→Zn2+3,痕量物质的富集例:测定天然水中K+,Na+,Ca2+,Mg2+,SO42-,Cl-试液→阳离子交换柱→阴离子交换柱→少量稀盐酸洗脱阳离子→少量氨溶液洗脱阴离子→浓缩三,化学工业中的应用1,氢气的净化2,工业盐酸的提纯3,石油化工四,医药食品工业五,环境保护§4.6吸附分离及应用吸附色层分离是用吸附剂对某些元素或离子进行吸附而建立起来的色层分离方法.吸附剂特性:化学稳定性好,耐化学腐蚀,分离所得到产物具有良好的化学纯度;(2)耐辐射性,尤其在放射化学分离中容易得到比较稳定的分离效率和回收率.良好的吸附和淋洗性能,在吸附色层中溶质和吸附剂之间容易达到平衡,吸附和淋洗较快,为快速分离相获得较小体积的淋洗液创造了条件;(4)吸附剂易于获取,价格低廉,操作比较简单,消化处理容易.

C. 用离子交换剂测定蛋白质的等电点时,为什么一定要用强性离子交换剂

选用纤维素离子交换剂抄。因为蛋白质不能扩散到树脂的链状结构中，而纤维素离子交换剂交换容量大。选用ph为5.0的磷酸盐缓冲溶液和强酸型阳离子交换剂如SE-纤维素。装柱氢氧化钠处理，0.1mol/L起始缓冲液平衡，上样，吸附目标蛋白，0.15mol/L缓冲液洗脱，之后再选用ph6.5,8.0的缓冲液梯度洗脱。等电点=4.0的蛋白质在5.0缓冲液中带负电，不能被吸附，直接分离。随后6.0的蛋白质被洗脱出来。再用ph6.5,8.0的缓冲液梯度洗脱。

D. 离子交换剂的交换功能

根据交换基团的性质，离子交换剂分为两类：阳离子交换剂，交换基团是酸基，电离后形版成固定的阴权离子，而可迁移的阳离子能与溶液中的阳离子进行交换；阴离子交换剂，交换基团是胺基，电离或与酸作用后形成固定的阳离子，而可迁移的阴离子能与溶液中的阴离子进行交换。对离子交换剂的基本要求是：交换容量(每克干离子交换剂能交换离子的毫克当量数)大，交换反应的选择性高，对化学、热、机械和辐照的稳定性好，交换速率高，溶胀性小。

E. 传统离子交换剂不适用于提取蛋白质的原因有哪三点

 (1) 交联度大 (大分子不能进入) (2) 电荷密度高(结合太强) (3) 骨架憎水性强(蛋白质易变性) 亲水性离子交换剂。

F. 离子交换剂有哪些分类

可分为无机质类和有机质类两大类。无机质类又可分为天然的如海绿砂；人造的如合成沸石。有机质类又分碳质和合成树脂两类。其中碳质类如磺化煤等；合成树脂类分阴离子型如强酸性和弱酸性树脂；阴离子型如强碱性（Ⅰ、Ⅱ型）和弱碱性树脂；其他类型的有氧化还原型树脂，两性树脂和螯合树脂等。

G. 离子交换剂的选材

离子交换剂分为无机质和有机质两类。无机质主要是沸石，有机质有磺化煤和离子交换树脂。沸石有天然沸石和合成沸石。天然沸石是最早应用的无机离子交换剂，是含有水的钠、钙以及钡、锶、钾等硅铝酸的盐类。色浅，具玻璃光泽，是阳离子交换剂。除天然产品外,也有人工制成的合成沸石。它的交换容量低,在酸中不稳定，不能作氢离子交换，曾用于水的软化。由于无机离子交换剂耐高温和辐照，研制出锆氧、铬氧和钛氧等的磷酸盐或钨酸盐构成的阳离子交换剂，它们的交换容量高，应用于核工业中。
磺化煤 是烟煤用浓硫酸磺化的产物，是阳离子交换剂，含有磺酸基、羧基和酚羟基，用于水的脱碱软化。磺化煤价廉，但性能随煤种而异，交换容量较低，性脆易碎，不耐磨耗。
离子交换树脂 大都是苯乙烯与二乙烯苯的共聚物（见聚合物），也有的是丙烯酸系的共聚物或苯酚甲醛的缩聚物。离子交换树脂按它的交换基团分成阳离子交换树脂和阴离子交换树脂两大类：阳离子交换树脂又分为强酸性与弱酸性，前者具有的磺酸基交换基团，适用于所有的酸性溶液,后者则是羧基、膦酸基或酚羟基,仅能用于中性至碱性溶液，但交换容量大，容易再生。阴离子交换树脂又分为强碱性与弱碱性，前者带有季胺基，适用于所有碱度的溶液，还能交换吸附弱酸；后者带有叔胺基或仲胺基，仅能用于中性至酸性溶液，但交换容量大，容易再生。离子交换树脂按物理结构又分为凝胶型和大孔型，前者是外观透明的均相凝胶结构，离子通过基体的大分子链间孔隙,才能扩散到交换基团附近,只适用于交换一般无机离子。此外，还有大孔离子交换树脂,在它的颗粒内有毛细孔道，具有非均相凝胶结构,适用于交换分子量较大的有机离子。近年为适应生物化学工程的需要，在葡聚糖或纤维素上引入交换基团，用于提取多肽、核酸等物质。

H. 离子交换剂由哪三部分组成

以强酸性阳离子交换树脂的结构为例：一般现场用苯乙烯类的较多。主要结构分为三部分：骨架部分（比如苯乙烯白球）、活性基团（负载的活性离子）及可交换离子。

I. 蛋白质等生物大分子的分离提取应选用哪种离子交换剂为什么

常用的蛋白质纯化方法有离子交换色谱、亲和色谱、电泳、疏水色谱等等
离子交换色谱：蛋白质和氨基酸一样会两性解离，所带电荷决定于溶液pH。pH小于pI时蛋白质带正电，pH大于pI时蛋白质带负电。不同蛋白质等电点的蛋白质在同一个溶液中，表面电荷情况不同。离子交换就是利用不同蛋白质在同一溶液中表面电荷的差异来实现分离的。
亲和色谱：生物大分子有一个特性，某些分子或基因对它们有特异性很强的吸附作用。如镍柱中Ni可以与His标签的蛋白结合，这种只针对一种或一类物质的吸附就是亲和色谱的原理。
电泳：SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，SDS能断裂分子内和分子间氢键，破坏蛋白质的二级和三级结构，强还原剂能使半胱氨酸之间的二硫键断裂，蛋白质在一定浓度的含有强还原剂的SDS溶液中，
与SDS分子按比例结合，形成带负电荷的SDS-蛋白质复合物，这种复合物由于结合大量的SDS，使蛋白质丧失了原有的电荷状态形成仅保持原有分子大小为特征的负离子团块，从而降低或消除了各种蛋白质分子之间天然的电荷差异，由于SDS与蛋白质的结合是按重量成比例的，因此在进行电泳时，蛋白质分子的迁移速度取决于分子大小。
疏水色谱：疏水色谱基于蛋白质表面的疏水区与介质疏水配体间的相互作用，在高浓度盐作用下，蛋白质的疏水区表面上有序排列的水分子通过盐离子的破坏被释放，裸露的疏水区与疏水配体相互作用而被吸附。疏水色谱就是利用样品中各组分在色谱填料上配基相互作用的差异，在洗脱时各组分移动速度不同而达到分离的目的。随着盐离子浓度的降低，疏水作用降低，蛋白质的水化层又形成，蛋白质被解吸附。